Hemoglobina a la carta

Oreotrochilus estella, uno de los cololibríes andinos que viven a mayor altitud; esta foto (de Tor Egil Høgsås, Wikimedia Commons) ha sido tomada en el lago Titicaca.
Oreotrochilus estella, uno de los cololibríes andinos que viven a mayor altitud; esta foto (de Tor Egil Høgsås, Wikimedia Commons) ha sido tomada en el lago Titicaca.

Los colibríes (familia Trochilidae) son los vertebrados que tienen las tasas metabólicas (por unidad de masa corporal) más altas. Se deben, en parte, a su pequeño tamaño y, en parte, a la gran actividad que pueden llegar a desplegar. Algunas especies alcanzan velocidades de hasta 50 km h-1, y son las únicas aves capaces de volar hacia atrás.

Una de las peculiaridades de este grupo es que sus especies se distribuyen a muy diferentes alturas sobre el nivel del mar, llegando algunas de ellas a superar los 4.000 m. Ya hemos visto aquí las limitaciones que impone la altura a la toma de oxígeno. A 4.000 m hay aproximadamente el 60% de oxígeno que el que hay al nivel del mar. Por eso, resulta sorprendente que unos animales con tasas metabólicas tan elevadas y, por lo tanto, con altísimas necesidades de oxígeno, puedan llegar a vivir en zonas en las que es tan escaso.

Porcentaje de oxígeno en función de la altura sobre el nivel del mar
Relación entre la altura sobre el nivel del mar (eje vertical) y las presiones barométrica (horizontal inferior) y parcial de oxígeno (horizontal superior)

La clave, al parecer, está en la hemoglobina. La hemoglobina es una de las proteínas que en el reino animal cumple la función de transportar el oxígeno desde el órgano respiratorio hasta los tejidos. A esas proteínas también se las llama pigmentos respiratorios, por el color característico que les proporciona uno de sus componentes, un metal que es diferente dependiendo de la especie o grupo animal. Salvo los peces de la familia Channichthyidae, todos los vertebrados tienen hemoglobina. Una molécula de oxígeno se combina con cada uno de los cuatro iones ferrosos que forman parte de los grupos hemo que, unidos a sendas proteínas globulares, forman la molécula de hemoglobina. Gracias a ella, la sangre puede albergar setenta veces más oxígeno que el que contiene en forma disuelta.

Cambio conformacional de la hemoglobina al combinarse con el oxígeno (no se muestra); las bolas granates o lilas representan los iones de hierro.
Cambio conformacional de la hemoglobina al combinarse con el oxígeno (no se muestra); las bolas granates o lilas representan los iones de hierro.

La adaptación de las diferentes especies de colibríes a vivir a distintas alturas se basa, precisamente, en una de las características más importantes de los pigmentos respiratorios: su afinidad por el oxígeno. En efecto, las especies de colibríes que viven en, o que pueden llegar a zonas más altas son las que tienen una hemoglobina con mayor afinidad por el oxígeno. Una hemoglobina (o cualquier otro pigmento) de alta afinidad por el oxígeno se combina con él con mucha facilidad y, por lo tanto, es capaz de captarlo en altas proporciones. Por esa razón, no resulta en absoluto sorprendente que cunato más alta es la zona a la que llegan los colibríes más alta tienda a ser la afinidad de su hemoglobina por el oxígeno. De esa forma, aunque la presión parcial de oxígeno sea muy baja en los lugares más altos, esa alta afinidad permite que pueda ser captado por el pigmento respiratorio.

Un aspecto muy interesante de esta adaptación es que las diferencias de afinidad entre especies de colibríes se deben a dos únicos cambios en la secuencia de aminoácidos de la molécula de hemoglobina. Son los que corresponden a los sitios ß13 y ß83. Las especies con hemoglobinas de afinidades más altas –de zonas altas- tienen el aminoácido serina en ambos sitios, o glicina en ß13 y serina en ß83; sin embargo, las especies con hemoglobina de menor afinidad –de zonas bajas- tienen glicina en ambos sitios. Al parecer, las sustituciones de glicina por serina, o viceversa, dan lugar a cambios localizados en la estructura secundaria de la cadena de aminoácidos que afectan de forma indirecta a la afinidad del pigmento por el oxígeno.

Amazilia amazilia, uno de los colibríes que viven en zonas de menor altitud (Fotografía de Su Neko, Wikimedia Commons)
Amazilia amazilia, uno de los colibríes que viven en zonas de menor altitud (Fotografía de Su Neko, Wikimedia Commons)

Un análisis de la secuencia de aminoácidos de la globina ßA (en la que se encuentran los sitios ß13 y ß83) de 63 especies de colibríes ha revelado que esas sustituciones se han producido en, al menos, 17 ocasiones de forma independiente en la evolución de ese grupo de especies en concordancia con cambios en la altura de sus áreas de distribución; además, y como es lógico, el cambio se ha producido en uno u otro sentido, dependiendo de si la especie se ha elevado o ha descendido, y en algunos casos se han producido sustituciones en una y otra dirección una después de la otra.

En teoría, existen múltiples posibilidades de cambio en la secuencia de aminoácidos de las cadenas que forman la hemoglobina que podrían dar lugar a variaciones en su afinidad por el oxígeno. El problema es que la mayoría de esos posibles cambios tienen efectos negativos, pues pueden impedir la combinación del oxígeno con el hierro del grupo hemo; esa posibilidad es mayor cuanto más próximo del grupo hemo esté el sitio donde se produce la sustitución. Por esa razón, es lógico que se hayan seleccionado cambios como los documentados en los colibríes, porque se producen en una zona de la molécula lo bastante alejada de los grupos hemo como para no provocar una peligrosa alteración funcional de la hemoglobina, pero que, a pesar de ello, sí da lugar a un cambio conformacional suficientemente importante como para que varíe su afinidad por el oxígeno.

La investigación que ha desentrañado la naturaleza de la adaptación de las diferentes especies de colibríes a la vida a distintas alturas es modélica. Identifica, en primer lugar, una fuente de variación -la altura, con su correspondiente presión parcial de oxígeno- con posibles efectos sobre una función fisiológica básica –el metabolismo-. A continuación, determina para cada especie el rasgo más básico de la función de la hemoglobina, su afinidad para con el oxígeno. Y, por último, identifica las bases moleculares de las diferencias funcionales observadas para un amplio conjunto de especies. Se trata de un fenómeno de adaptación fisiológica con todos sus elementos: variabilidad ambiental, mecanimo molecular y mutaciones.

Fuente: Joana Projecto-Garcia, Chandrasekhar Natarajan, Hideaki Moriyama, Roy E. Weber, Angela Fago, Zachary A. Cheviron, Robert Dudley, Jimmy A. McGuire, Christopher C. Witt, y Jay F. Storz (2013): “Repeated elevational transitions in hemoglobin function during the evolution of Andean hummingbirds” PNAS 110 (51): 20669-20674

Post scriptum: Para que te hagas una idea del tamaño de un colibrí y de la velocidad a la que baten sus alas, mira este vídeo:


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